Ressonância paramagnética eletrônica DE UM NOVO COMPLEXO-MODELO PARA AS TRANSFERRINAS DE FERRO
aDepartamento de Química, Universidade Federal do Paraná, 81531-990 Curitiba, PR, Brasil, stela@quimica.ufpr.br
bDepartamento de Química, Universidade Federal de Santa Catarina, 88040-900 Florianópolis, SC, Brasil
palavras-chave: ferro(III), RPE, transferrinas.
Transferrina é a denominação genérica dada à uma classe de glicoproteínas monoméricas de ferro, de peso molecular aproximadamente igual a 80.000 Da. Esta proteína é encontrada no plasma sangüíneo de muitos vertebrados (sorotransferrina), no leite humano (lactoferrina), na clara de ovo (ovotransferrina ou conalbumina) e em melanomas humanos (melanotransferrina). É responsável pelo controle da concentração de ferro no sangue (agente bacteriostático) e, pelo seu transporte de sítios de armazenagem para sítios de utilização, onde serve como fonte de ferro para a síntese da hemoglobina.
A
estrutura cristalina da lactoferrina humana foi obtida com uma
resolução de 2,2 Å. A molécula apresenta
uma seqüência de 691 aminoácidos arranjados em dois
lobos similares mas não idênticos, denominados C- e
N-terminal, cada um deles contendo um átomo de ferro e um íon
CO32-. A cada átomo de ferro
encontram-se coordenados quatro resíduos da proteína:
dois oxigênios fenólicos dos grupos tirosinato 92 e 192,
um nitrogênio imidazólico do grupo histidina 253 e um
oxigênio carboxílico do grupo aspartato 60. Um ânion
carbonato bidentado ocupa os dois sítios remanescentes do
ambiente octaédrico distorcido.
Neste trabalho nós descrevemos a síntese e a caracterização, principalmente por ressonância paramagnética eletrônica (RPE), de um novo composto de coordenação de ferro(III) com o objetivo de contribuir para obtenção de complexos-modelo para as transferrinas de ferro.
A síntese do composto de coordenação de ferro (III) com o ligante H3BIMETEN [N,N- (2-hidroxibenzil) -N- (1-metilimidazol-2-il-metil) -N- (hidroxietil) - etilenodiamina] foi realizada com sal de ferro neste estado de oxidação, o Fe(ClO4)3.9H2O. Na síntese, a adição de uma solução metanólica do ligante e de trietilamina a uma solução metanólica contendo o sal do metal, formou imediatamente uma solução de coloração intensa com precipitado microcristalino colorido (púrpura escuro). O composto de coordenação [FeIII(BIMETEN)] obtido foi caracterizado por infravermelho, condutividade molar, análise de CHN, espectroscopia eletrônica, voltametria cíclica e espectroscopia de ressonância paramagnética eletrônica.
O espectro eletrônico do composto [FeIII(BIMETEN)], realizado em DMF, apresenta duas bandas na região do visível, com elevados coeficientes de absortividade molar [439 nm (4.053 mol.L-1. cm-1) e 286 nm (11.143 mol.L-1. cm-1)], as quais são atribuídas a processos de transferência de carga do tipo ligante ® metal (TCLM), como têm sido observado em vários complexos de Fe(III) com ligantes fenolatos como doadores.
O
espectro de RPE em banda X do composto [FeIII(BIMETEN)],
foi registrado em solução congelada de MeOH, à
temperatura de 77 K . Espectroscopia de ressonância
paramagnética eletrônica (RPE) é uma
ferramenta muito conveniente para se estudar compostos de ferro (III)
e esta técnica é particularmente útil para se
obter informações sobre o estado de oxidação,
tipo de ligante e simetria. O espectro de RPE do composto
[FeIII(BIMETEN)] é caracterizado por um sinal bem
resolvido em g @ 4.3 e outro
menos intenso em g @ 9.0,
que correspondem a um centro de ferro (III) alto spin
(S = 5/2) em um ambiente de máxima rombicidade (E/D = 0.33).
Os espectros de ressonância paramagnética
eletrônica das transferrinas apresentam um forte sinal em g =
4.3 e outro mais fraco em g @ 9.0,
característicos de um centro de Fe (III) spin alto em um
ambiente rômbico. Assim, o composto de coordenação
[FeIII(BIMETEN)] que contém um átomo de
nitrogênio imidazólico, dois átomos de
nitrogênios amínicos, dois átomos de oxigênios
fenólicos e um átomo de oxigênio hidroxílico
em sua esfera de coordenação, pode ser considerado um
bom modelo para as propriedades de RPE e cromóforas destas
proteínas.
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