Ressonância paramagnética eletrônica DE UM NOVO COMPLEXO-MODELO PARA AS TRANSFERRINAS DE FERRO


Stela Maris de Moraes Romanowskia (PQ), Ademir Nevesb (PQ) e Antonio Salvio Mangricha (PQ)


aDepartamento de Química, Universidade Federal do Paraná, 81531-990 Curitiba, PR, Brasil, stela@quimica.ufpr.br

bDepartamento de Química, Universidade Federal de Santa Catarina, 88040-900 Florianópolis, SC, Brasil


palavras-chave: ferro(III), RPE, transferrinas.


Transferrina é a denominação genérica dada à uma classe de glicoproteínas monoméricas de ferro, de peso molecular aproximadamente igual a 80.000 Da. Esta proteína é encontrada no plasma sangüíneo de muitos vertebrados (sorotransferrina), no leite humano (lactoferrina), na clara de ovo (ovotransferrina ou conalbumina) e em melanomas humanos (melanotransferrina). É responsável pelo controle da concentração de ferro no sangue (agente bacteriostático) e, pelo seu transporte de sítios de armazenagem para sítios de utilização, onde serve como fonte de ferro para a síntese da hemoglobina.

A estrutura cristalina da lactoferrina humana foi obtida com uma resolução de 2,2 Å. A molécula apresenta uma seqüência de 691 aminoácidos arranjados em dois lobos similares mas não idênticos, denominados C- e N-terminal, cada um deles contendo um átomo de ferro e um íon CO32-. A cada átomo de ferro encontram-se coordenados quatro resíduos da proteína: dois oxigênios fenólicos dos grupos tirosinato 92 e 192, um nitrogênio imidazólico do grupo histidina 253 e um oxigênio carboxílico do grupo aspartato 60. Um ânion carbonato bidentado ocupa os dois sítios remanescentes do ambiente octaédrico distorcido.

Neste trabalho nós descrevemos a síntese e a caracterização, principalmente por ressonância paramagnética eletrônica (RPE), de um novo composto de coordenação de ferro(III) com o objetivo de contribuir para obtenção de complexos-modelo para as transferrinas de ferro.

A síntese do composto de coordenação de ferro (III) com o ligante H3BIMETEN [N,N’- (2-hidroxibenzil) -N- (1-metilimidazol-2-il-metil) -N’- (hidroxietil) - etilenodiamina] foi realizada com sal de ferro neste estado de oxidação, o Fe(ClO4)3.9H2O. Na síntese, a adição de uma solução metanólica do ligante e de trietilamina a uma solução metanólica contendo o sal do metal, formou imediatamente uma solução de coloração intensa com precipitado microcristalino colorido (púrpura escuro). O composto de coordenação [FeIII(BIMETEN)] obtido foi caracterizado por infravermelho, condutividade molar, análise de CHN, espectroscopia eletrônica, voltametria cíclica e espectroscopia de ressonância paramagnética eletrônica.

O espectro eletrônico do composto [FeIII(BIMETEN)], realizado em DMF, apresenta duas bandas na região do visível, com elevados coeficientes de absortividade molar [439 nm (4.053 mol.L-1. cm-1) e 286 nm (11.143 mol.L-1. cm-1)], as quais são atribuídas a processos de transferência de carga do tipo ligante ® metal (TCLM), como têm sido observado em vários complexos de Fe(III) com ligantes fenolatos como doadores.

O espectro de RPE em banda X do composto [FeIII(BIMETEN)], foi registrado em solução congelada de MeOH, à temperatura de 77 K . Espectroscopia de ressonância paramagnética eletrônica (RPE) é uma ferramenta muito conveniente para se estudar compostos de ferro (III) e esta técnica é particularmente útil para se obter informações sobre o estado de oxidação, tipo de ligante e simetria. O espectro de RPE do composto [FeIII(BIMETEN)] é caracterizado por um sinal bem resolvido em g @ 4.3 e outro menos intenso em g @ 9.0, que correspondem a um centro de ferro (III) alto spin (S = 5/2) em um ambiente de máxima rombicidade (E/D = 0.33). Os espectros de ressonância paramagnética eletrônica das transferrinas apresentam um forte sinal em g = 4.3 e outro mais fraco em g @ 9.0, característicos de um centro de Fe (III) spin alto em um ambiente rômbico. Assim, o composto de coordenação [FeIII(BIMETEN)] que contém um átomo de nitrogênio imidazólico, dois átomos de nitrogênios amínicos, dois átomos de oxigênios fenólicos e um átomo de oxigênio hidroxílico em sua esfera de coordenação, pode ser considerado um bom modelo para as propriedades de RPE e cromóforas destas proteínas.


  1. BAKER, E. N.; ANDERSON, B. F.; BAKER, H. M.; HARIDAS, M.; NORRIS, G. E.; RUMBALL, S. V. and SMITH, C. A., Metal and anion binding sites in lactoferrin and related proteins. Pure and Appl. Chem., 62(6) : 1067-1070,(1990).

  2. BAKER,E.N.; HARIDAS, M. and ANDERSON, B.F. Structure of human diferric lactoferrin refined at 2,2 Å resolution. Acta Cryst., D51 : 629-646, (1995).

  3. AINSCOUGH, E.W.; BRODIE, A.M.; PLOWMAN, J.E.; BLOOR,S.J.; LOEHR, J.S. and LOEHR, T.M. Studies on human lactoferrin by electron paramagnetic resonance, fluorescence and resonance ramam spectroscopy. Biochemistry,19: 4072-4079, (1980).


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